2016年7月19日，我院郑慧教授和熊思东教授联合在《PLoS Pathogens》杂志上发表了题为“Deubiquitinase USP2a Sustains Interferons Antiviral Activity by Restricting Ubiquitination of Activated STAT1 in the Nucleus”的研究论文，该论文首次发现USP2a通过去泛素化作用调控细胞核内活化的STAT1(pY701-STAT1)，进而稳定了干扰素（IFN）信号中pY701-STAT1的蛋白水平，最终促进了所有三种类型IFN的抗病毒信号和功能的有效发挥。
IFN家族是调节先天免疫以及抵抗病毒感染最重要的细胞因子，它们通过激活一系列信号分子发挥生物学效应，STAT1是其中的重要成分。IFN作用细胞后，活化的pY701-STAT1是IFN传递信号和发挥抗病毒效应的关键。然而，人们对细胞内pY701-STAT1水平的调控知之甚少。本研究发现IFN活化的pY701-STAT1会受到显著的泛素化和降解的调控，这一调控主要是在pY701-STAT1进入细胞核后发生。该研究进一步发现去泛素化酶USP2a在IFN刺激后也进入细胞核内，与细胞核内的pY701-STAT1结合，抑制pY701-STAT1的K48位泛素化修饰，从而稳定pY701-STAT1的蛋白水平，最终使得IFN的抗病毒效应得以有效发挥。
硕士研究生任莹和赵鹏为该论文的共同第一作者，参与该论文研究的还有刘锦，袁玉康，程巧，左宜波，钱丽萍等。郑慧教授和熊思东教授为该论文的共同通讯作者。该研究由国家自然科学基金(31370873,31570865)，江苏省杰出青年基金(BK20130004)，教育部长江学者创新团队（IRT1075）等基金资助。